Adenylatcyclase im retinalen Pigmentepithel (RPE)

Projektleitung und Mitarbeiter

Beitz, E. (Apotheker), Schultz, J. E. (Prof. Dr. rer. nat.), Völkel, H. (Dipl. Biochem.)

Mittelgeber : DFG

Forschungsbericht : 1994-1996

Tel./ Fax.:

Projektbeschreibung

Für die Erhaltung und Versorgung der Funktionstüchtigkeit der Retina ist das retinale Pigmentepithel, eine Zellage unmittelbar hinter den Photorezeptoren, von entscheidender Bedeutung. Aus 360 Rinderaugen wurde eine cDNA-Bibliothek hergestellt, aus welcher eine Adenylatcyclase kloniert und sequenziert worden ist. Es handelt sich um eine neue Isoform, Typ XI, dieser Enzymfamilie, welche durch G-Proteine reguliert wird. Die größte Ähnlichkeit des neuen Enzyms besteht mit den Typ VII und IX Enzymen. Die Abweichungen befinden sich in den Molekülregionen, welche mit großer Wahrscheinlichkeit für die G-Proteinbindung verantwortlich sind. Das klonierte Enzym wurde in COS-Zellen in aktiver Form exprimiert und steht damit einer eingehenden enzymatischen Charakterisierung zur Verfügung. Dieser Isotyp von Adenylatcyclase wurde in keinem anderen untersuchten Gewebe (u. a. Herz, Hirn, Milz, Leber, Muskel, Niere und Retina) gefunden. Die Spezifität der Expression im retinalen Pigmentepithel läßt erwarten, daß die Adenylatcyclase eine wesentliche RPE-spezifische Funktion erfüllt.

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qvf-info@uni-tuebingen.de(qvf-info@uni-tuebingen.de) - Stand: 30.11.96
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